北京生夏蛋白O-糖蛋白酶具有廣泛特異性，是一種克隆自銅綠假單胞菌（Pseudomonas aeruginosa）的 O-糖蛋白酶。 該酶可以識別糖蛋白或糖肽鏈中的粘蛋白型 O-糖鏈（包括分支結(jié)構(gòu)和唾液酸化結(jié)構(gòu)），并將肽鍵切割為糖基化絲氨酸或蘇氨酸殘基（在 N 末端切割）。

常用O-糖蛋白酶類型

(1) O-糖蛋白酶（O-Glycosidase）

• 來源：通常來自Enterococcus faecalis或Streptococcus pneumoniae。

• 特異性：

• 切割核心1（Galβ1-3GalNAc）和核心3（GlcNAcβ1-3GalNAc）O-糖鏈，但無法切割唾液酸化的O-糖鏈（需先去除唾液酸）。

• 不作用于其他核心結(jié)構(gòu)（如核心2/4）。

• 應(yīng)用：簡化O-糖鏈分析，常用于質(zhì)譜或HPLC前處理。

(2) 非特異性O(shè)-糖鏈釋放酶

• 化學(xué)法：

• β-消除反應(yīng)（堿性條件）：如用NaOH/NaBH?處理，釋放O-糖鏈并還原其末端，但會破壞肽鏈。

• 酶法組合：

• 唾液酸酶（Sialidase） + O-糖苷酶：需先去除唾液酸殘基，再酶切核心結(jié)構(gòu)。

本公司自主研發(fā)的-北京生夏蛋白O-糖蛋白酶（IMPa），也稱為免疫調(diào)節(jié)蛋白酶 (IMPa)，是一種來自銅綠假單胞菌（Pseudomonas aeruginosa），具有廣譜特異性的 O-糖蛋白酶。它識別糖蛋白或糖肽中的粘蛋白型 O-連接糖鏈，包括含支鏈和唾液酸化結(jié)構(gòu)的糖鏈，切割位置為緊鄰糖基化絲氨酸或蘇氨酸殘基的 N 端肽鍵上。它可用于在糖蛋白組學(xué)實驗流程中，測定 O-糖基化位點圖譜，并對每個糖基化位點上存在的 O-糖鏈進行結(jié)構(gòu)分析。O-糖蛋白酶含有 6 × His-tag，使用鎳親和樹脂可輕松從反應(yīng)體系中去除。

產(chǎn)品特點

用于 O-糖基化位點測定和 O-糖結(jié)構(gòu)測定

有效切割糖蛋白（無論是否唾液酸化），無需神經(jīng)氨酸酶處理

為重組酶，無其它蛋白酶污染

可在變性或非變性條件下使用

不含甘油，便于在 HPLC 和 MS 分析中取得優(yōu)良效果

以溶液形式提供；具有長達 24 個月的優(yōu)良活性和穩(wěn)定性

北京生夏蛋白O-糖蛋白酶含有 6 × His-tag，使用鎳親和樹脂可輕松從反應(yīng)體系中去除